РЕЄСТРАЦІЯ ІОННИХ СТРУМІВ КРІЗЬ LCC-КАНАЛИ ЯДЕРНОЇ МЕМБРАНИ: ХРОНОБІОЛОГІЧНИЙ АСПЕКТ
DOI 10.17721/1728_2748.2020.83.10-17
Ключові слова:
біоритми, хронобіологія, метеорологічні умови, patch-clamp, ядерна мембрана, іонні канали, LCC-каналиАнотація
Протягом семи років досліджень транспортних систем ядерних мембран із застосуванням методу patch-clamp спостерігали певну закономірність: узимку ефективність роботи цим методом значно знижувалась. Оскільки різні сезони/пори року характеризуються різними світловими і температурними показниками, то ми вирішили перевірити ймовірний вплив останніх на успішність виконання досліджень. Тому метою цієї роботи було перевірити вплив таких сезонних факторів, як зміна тривалості світлового дня, температура, атмосферний тиск, кількість опадів і хмарність на якість patch-clamp-реєстрацій іонних струмів крізь LCC-канали ядерної мембрани кардіоміоцитів і нейронів Пуркіньє мозочка. Ми припустили, що зі зменшенням тривалості світлового дня і зниженням температури зменшуються якісні та кількісні показники patch-clamp-реєстрацій. Для перевірки цього припущення застосовано кореляційний аналіз Пірсона із вихідними даними про тривалість світлового дня, метеорологічні умови та розрахованою успішністю реєстрацій (%) за конкретний день. На основі результатів такого аналізу встановлено, що існує пряма виражена лінійна залежність якості та кількості реєстрацій від тривалості світлового дня (r = 0,6) і температури (r = 0,6), а також слабка обернена залежність від хмарності (r = 0,3). На основі дисперсійного аналізу (ANOVA) підтверджено достовірно більшу успішність реєстрацій, виконаних у літній період, порівняно із зимовими того самого року. Отримані результати можуть стати основою для оптимізації дослідницької діяльності робочих груп, які вивчають функціонування внутрішньоклітинних транспортувальних систем електрофізіологічними методами, зокрема patch-clamp.
Посилання
1. Mauger, J.P. Role of the nuclear envelope in calcium signalling. Biol. Cell 2012, 104(2), 70–83, doi: 10.1111/boc.201100103.
2. Zuleger, N., Korfali, N., Schirmer, E.C. Inner nuclear membrane protein transport is mediated by multiple mechanisms. Biochem. Soc. Trans. 2008, 36(6), 1373–1377, doi:10.1042/BST0361373.
3. Mazzanti, M., Bustamante, J.O., Oberleithner, H. Electrical dimension of the nuclear envelope. Physiol. Rev. 2001, 81(1), 1–19, doi: 10.1152/physrev.2001.81.1.1.
4. Grossman, E., Medalia, O., Zwerger, M. Functional Architecture of the Nuclear Pore Complex. Annu. Rev. Biophys. 2012, 41(1), 557–584, doi: 10.1146/annurev-biophys-050511-102328.
5. Kabachinski, G., Schwartz, T.U. The nuclear pore complex – Structure and function at a glance. J. Cell Sci. 2015, 128(3), 423–429, doi: 10.1242/jcs.083246.
6. Beck, M., Hurt, E. The nuclear pore complex: Understanding its function through structural insight. Nat. Rev. Mol. Cell Biol. 2017, 18(2), 73–89, doi: 10.1038/nrm.2016.147.
7. Mazzanti, M., DeFelice, L.J., Cohen, J., Malter, H. Ion channels in the nuclear envelope. Nature 1990, 343(6260), 764–767, doi: 10.1038/343764a0.
8. Matzke, A.J.M., Weiger, T.M., Matzke, M. Ion channels at the nucleus: Electrophysiology meets the genome. Mol. Plant 2010, 3(4), 642–652, doi: 10.1093/mp/ssq013.
9. Marchenko, S., Thomas, R. Nuclear Ca2+ signalling in cerebellar Purkinje neurons. Cerebellum 2006, 5(1), 36–42, doi: 0.1080/14734220600554438.
10. Marchenko, S.M., Yarotskyy, V. V., Kovalenko, T.N., Kostyuk, P.G., Thomas, R.C. Spontaneously active and InsP3-activated ion channels in cell nuclei from rat cerebellar Purkinje and granule neurones. J. Physiol. 2005, 565(3), 897–910, doi: 10.1113/jphysiol.2004.081299.
11. Kotliarova, A.B., Kotyk, O.A., Polishchuk, A.O., Pavlova, N.I., Marchenko, S.M. Identification of ion channels in the nuclear envelope of cardiomyocytes. The Animal Biology 2016, 18(4), 157.
12. Fedorenko, O.A., Marchenko, S.M. Ion channels of the nuclear membrane of hippocampal neurons. Hippocampus 2014, 24(7), 869–876, doi: 10.1002/hipo.22276.
13. Subramanian, K., Meyer, T. Calcium-induced restructuring of nuclear envelope and endoplasmic reticulum calcium stores. Cell 1997, 89(6), 963–971, doi: 10.1016/S0092-8674(00)80281-0.
14. Gerasimenko, O., Gerasimenko, J. New aspects of nuclear calcium signalling. J. Cell Sci. 2004, 117, 3087–3094.
15. Islam, M.S. Calcium Signaling: From Basic to Bedside. In Advances in Experimental Medicine and Biology; Springer New York LLC, 2020; Vol. 1131, pp. 1–6.
16. Martin, N., Bernard, D. Calcium signaling and cellular senescence. Cell Calcium 2018, 70 16–23, doi: 10.1016/j.ceca.2017.04.001.
17. Zheng, J., Zeng, X.H., Wang, S.Q. Calcium ion as cellular messenger. Sci. China Life Sci. 2015, 58(1), 1–5, doi: 10.1007/s11427-014-4795-y.
18. Carafoli, E., Krebs, J. Why calcium? How calcium became the best communicator. J. Biol. Chem. 2016, 291(40), 20849–20857, doi: 10.1074/jbc.R116.735894.
19. Marius, P., Guerra, M.T., Nathanson, M.H., Ehrlich, B.E., Leite, M.F. Calcium release from ryanodine receptors in the nucleoplasmic reticulum. Cell Calcium 2006, 39(1), 65–73, doi: 10.1016/j.ceca.2005.09.010.
20. Kotliarova, A. B., Man'ko, V. V. IP3-sensitive Ca(2+)-channels of endoplasmic reticulum in secretory cells of the rat exorbital lacrimal gland. Ukrains'kyi biokhimichnyi zhurnal 2013, 85(5), 27–36. https://doi.org/10.15407/ubj85.05.027.
21. Santulli, G., Nakashima, R., Yuan, Q., Marks, A.R. Intracellular calcium release channels: an update. J. Physiol. 2017, 595(10), 3041–3051, doi: 10.1113/JP272781.
22. Berridge, M.J. The inositol trisphosphate/calcium signaling pathway in health and disease. Physiol. Rev. 2016, 96(4), 1261–1296, doi: 10.1152/physrev.00006.2016.
23. Voolstra, O., Huber, A. Ca2+ Signaling in Drosophila Photoreceptor Cells; 2020; Vol. 1131; ISBN 9783030124564.
24. Bootman, M.D., Fearnley, C., Smyrnias, I., MacDonald, F., Roderick, H.L. An update on nuclear calcium signalling. J. Cell Sci. 2009, 122(14), 2337–2350, doi: 10.1242/jcs.028100.
25. Conforti, L. Patch-clamp techniques; Fourth Edi.; Elsevier Inc., 2012; ISBN 9780123877383.
26. Kotyk, O.A., Kotliarova, A.B., Polishchuk, A.O., Marchenko, S.M. Single-Channel Ion Currents in the Nuclear Envelope of Rat Cardiomyocytes. Fiziol. Zh. 2016, 62(6), 3–8, doi: 10.1615/intjphyspathophys.v8.i4.70.
27. Hazlerigg, D. The evolutionary physiology of photoperiodism in vertebrates; 1st ed.; Elsevier B.V., 2012; Vol. 199; ISBN 9780444594273.
28. Malpaux, B., Migaud, M., Tricoire, H., Chemineau, P. Biology of mammalian photoperiodism and the critical role of the pineal gland and melatonin. J. Biol. Rhythms 2001, 16(4), 336–347, doi: 10.1177/074873001129002051.
29. Goldman, B.D. Mammalian photoperiodic system: Formal properties and neuroendocrine mechanisms of photoperiodic time measurement. J. Biol. Rhythms 2001, 16, 283–301.
30. Walton, J.C., Weil, Z.M., Nelson, R.J. Influence of photoperiod on hormones, behavior, and immune function. Front. Neuroendocrinol. 2011, 32, 303–319.
31. Kotyk, O.A., Kotliarova, A.B., Marchenko, S.M. Optymizatsiia metodu izoliuvannia yader dlia elektrofiziolohichnykh doslidzhen ionnykh kanaliv yadernoi membrany kardiomiotsytiv shchura. 2018. [in Ukrainian]
32. Tahara, Y., Aoyama, S., Shibata, S. The mammalian circadian clock and its entrainment by stress and exercise. J. Physiol. Sci. 2017, 67.
33. Claustrat, B., Leston, J. Melatonin: Physiological effects in humans. Neurochirurgie 2015, 61(2–3), 77–84, doi: 10.1016/j.neuchi.2015.03.002.
34. Carlomagno, G., Minini, M., Tilotta, M., Unfer, V. From implantation to birth: Insight into molecular melatonin functions. Int. J. Mol. Sci. 2018, 19.
35. Logue, J.A., De Vries, A.L., Fodor, E., Cossins, A.R. Lipid compositional correlates of temperature-adaptive interspecific differences in membrane physical structure. J. Exp. Biol. 2000, 203(14), 2105–2115.
