ГЛУТАТІОНОВА СИСТЕМА В СИРОВАТЦІ КРОВІ ЩУРІВЗА УМОВ КАРРАГІНАН-ІНДУКОВАНОГО ЗАПАЛЕННЯ СУГЛОБА ТА ПРОФІЛАКТИЧНОГО ВВЕДЕННЯ ХОНДРОЇТИН СУЛЬФАТУ: DOI 10.17721/1728_2748.2021.85.32-37

К. ДВОРЩЕНКО; О. КОРОТКИЙ; Д. ГРЕБІНИК; Є. ТОРГАЛО

Автор(и)

К. ДВОРЩЕНКО Київський національний університет імені Тараса Шевченка, Київ, Україна
О. КОРОТКИЙ Київський національний університет імені Тараса Шевченка, Київ, Україна
Д. ГРЕБІНИК Київський національний університет імені Тараса Шевченка, Київ, Україна
Є. ТОРГАЛО Київський національний університет імені Тараса Шевченка, Київ, Україна

Ключові слова:

гостре запалення суглобу, хондроїтин сульфат, глутатіонова система, сироватка крові

Анотація

Дослідження проведені на білих нелінійних статевозрілих щурах-самцях масою 180–240 г із дотриманням загальних етичних принципів експериментів на тваринах. Усіх тварин розподілено на чотири експериментальні групи. Перша група – контроль: тваринам субплантарно вводили у задню праву кінцівку 0,1 мл 0,9-відсоткового розчину NaCl. Друга група – щурам щоденно протягом 28 діб внутрішньом'язево вводили терапевтичну дозу 3 мг×кг^-1 хондроїтин сульфату. Третя група – тваринам щоденно протягом 28 діб внутрішньом'язево в задню праву кінцівку вводили 0,1 мл 0,9-відсоткового розчину NaCl та на 29-й день моделювали гостре запалення суглоба (тваринам субплантарно в задню праву кінцівку вводили 0,1 мл 1-відсоткового розчину каррагінану). Четверта група – щурам щоденно, протягом 28 діб внутрішньом'язево вводили терапевтичну дозу 3 мг×кг^-1 хондроїтин сульфату, після чого на 29-й день моделювали гостре запалення суглоба. Загальна кількість тварин, залучених до експериментальних досліджень, становила 40 особин. Глутатіонпероксидазну активність оцінено за зменшенням вмісту GSH у реакції з реактивом Елмана. Глутатіонредуктазну активність виміряно за зменшенням оптичної густини проб внаслідок окиснення НАДФН. Глутатіонтрансферазну активність визначено за швидкістю утворення кон'югату GSH з 1-хлор-2,4-динітробензолом. Уміст відновленого глутатіону виміряно спектрофлуориметрично з використанням ортофталевого альдегіду. Встановлено, що за каррагінан-індукованого запалення суглоба в сироватці крові знижувалася глутатіонпероксидазна, глутатіонредуктазна активності й уміст відновленого глутатіону, водночас зростала глутатіонтрансферазна активність порівняно з контролем. Показано, що за профілактичного введення препарату на основі хондроїтин сульфату тваринам із гострим запаленням суглоба вищезазначені показники частково відновлювалися.

Посилання

Pertsev, I. (2017). Zakhvoriuvannia oporno-rukhovoi systemy. Osteokhondroz: profilaktyka, diahnostyka, likuvannia, Apteka, c. 1-7.

Nazarinasab, M., Motamedfar, A., Moqadam, A. (2017). Investigating mental health in patients with osteoarthritis and its relationship with some clinical and demographic factors. Reumatologia, 55(4), pp.183-188.

Aury-Landas, J., Marcelli, C., Leclercq, S., Boumédiene, K., Baugé C. (2016). Genetic determinism of primary early-onset osteoarthritis. Trends in molecular medicine, 22(1), pp. 38-52.

Bishnoi, M., Jain, A., Hurkat, P., Jain, S. (2016). Chondroitin sulphate: a focus on osteoarthritis. Glycoconj. J. 33(5), pp. 693-705.

Drevet, S., Gavazzi, G., Grange, L., Dupuy, C., Lardy, B. (2018). Reactive oxygen species and NADPH oxidase 4 involvement in osteoarthritis. Exp. Gerontol, 111, pp. 107-117.

Morris, C. (2003). Carrageenan-induced paw edema in the rat and mouse. Methods Mol. Biol, 225, pp. 115–121.

Vlasova SN, Shabunina EI, Pereslegina IA. Aktivnost glutationzavisimyih fermentov eritrotsitov pri hronicheskih zabolevaniyah pecheni u detey. Lab. Delo. 1990;8: 19-22

Hissin P.J. and Hilf R. A fluorometric method for determination of oxidized and reduced glutathione in tissues. Analytical biochemistry. 1976;74(1):214-226.

Lowry, O., Rosebrough, N., Farr, A. (1951). Randal, R. Protein measurement with Folin phenol reagent. J. Biol. Chem, 19. 3, 1, pp. 265 –275.

Lavrishin YuYu, Varholyak IS, Martishuk TV, Guta ZA, IvankIv LB, PaladIychuk OR, Murska SD, Gutiy BV, GufrIy DF. BIologIchne znachennya sistemi antioksidantnogo zahistu organIzmu tvarin Naukoviy vIsnik LNUVMBT ImenI S.Z. Gzhitskogo. 2016;2(66):100-111.

Shouan Zhu, Dawid Makosa, Benjamin F. Miller, Timothy M. Griffin Glutathione as a Mediator of Cartilage Oxidative Stress Resistance and Resilience During Aging and Osteoarthritis Connect Tissue Res. 2020 Jan; 61(1): 34–47

Aleksandrova LA, Filippova NA, Subbotina TF, Alekseevskaya ES, Zhloba AA, Trofimov VI. Otsenka proyavleniy okislitelnonitrozilnogo stressa pri sistemnyih zabolevaniyah soedinitelnoy tkani. Uchenyie zapiski SPbGMU im. akad. IP Pavlova. 2016;23(1):26-28.

Jones JT, Xi Qian , Jos L J van der Velden, Shi Biao Chia, David H McMillan, Stevenson Flemer, Sidra M Hoffman, Karolyn G Lahue, Robert W Schneider, James D Nolin, Vikas Anathy, Albert van der Vliet, Danyelle M Townsend, Kenneth D Tew, Yvonne M W Janssen-Heininger Glutathione S-transferase pi modulates NF-κB activation and pro-inflammatory responses in lung epithelial cells. Redox Biol. 2016 Aug;8:375-82.

Cha SJ, Han YJ, Hyun-Jun Choi, Hyung-Jun Kim, Kiyoung Kim Glutathione S. Transferase Rescues Motor Neuronal Toxicity in Fly Model of Amyotrophic Lateral Sclerosis. Antioxidants (Basel) 2020 Jul; 9(7): 615.

Su X, Ren Y, Li M, Kong L, Kang J Association of glutathione S-transferase M1 and T1 genotypes with asthma: A meta-analysis. Medicine (Baltimore) 2020 Aug 21; 99(34): e21732.

Couto N, Wood J, Barber J. The role of glutathione reductase and related enzymes on cellular redox homoeostasis network. Free Radic Biol Med. 2016 Jun;95:27-42.

Yan J, Melissa M. Ralston, Xiaomei Meng, Kathleen D. Bongiovanni, Amanda L. Jones, Rainer Benndorf, Leif D. Nelin, W. Joshua Frazier, Lynette K. Rogers, Charles V. Smith, Yusen Liu Glutathione Reductase Is Essential for Host Defense against Bacterial Infection. Free Radic Biol Med. 2013 Aug; 0: 320–332.

Prast-Nielsen S, Hsin-Hung Huang, David L Williams Thioredoxin glutathione reductase: its role in redox biology and potential as a target for drugs against neglected diseases. Biochim Biophys Acta. 2011 Dec;1810(12):1262-71.

Franco R, Pappa A, Panayiotidis M.I. The central role of glutathione in the pathophysiology of human disease. Archives of Physiology and Biochemistry. 2007; 113(4-5):234-58.

Ajisaka K, Oyanagi Y, Miyazaki T, Suzuki Y. Effect of the chelation of metal cation on the antioxidant activity of chondroitin sulfates. Biosci Biotechnol Biochem. 2016;80(6):1179-1185. doi: 10.1080/09168451.2016.1141036.