ДОСЛІДЖЕННЯ ПРОТЕОЛІТИЧНОЇ АКТИВНОСТІ В НИРКАХ ТА ПЕЧІНЦІ ЩУРІВ ЗА РОЗВИТКУ ХРОНІЧНОЇ АЛКОГОЛЬНОЇ ІНТОКСИКАЦІЇ
DOI 10.17721/1728_2748.2021.85.42-46
Ключові слова:
хронічна алкогольна інтоксикація, металопротеїнази, серинові протеїнази, нирки, печінкаАнотація
Дослідження біохімічних процесів за хронічної алкогольної інтоксикації є актуальним питанням сьогодення. Глибші уявлення про механізм дії протеїназ за цього патологічного стану допоможуть у розробці та пошуку неінвазійних методів діагностики, тим самим зводячи до мінімуму ризик зашкодити здоров'ю людини під час проведення складних діагностичних маніпуляцій. У статті представлено результати дослідження загальної протеолітичної активності, активності металопротеїназ і серинових протеїназ у печінці та нирках щурів на експериментальній моделі хронічної алкогольної інтоксикації на 1, 3, 7 та 11 добу експерименту, а також на 21 та 28 добу після припинення введення етанолу. Щурам-самцям масою 180–200 г, яких утримували на стандартному раціоні віварію, моделювали хронічну алкогольну інтоксикацію шляхом внутрішньошлункового введення 30-відсоткового розчину етилового спирту протягом 10 діб натщесерце з розрахунку 2 мл на 100 г маси тварини. Контрольній групі тварин уводили відповідний об'єм питної води. Гомогенат печінки та нирок отримували загальноприйнятими методами. Концентрацію білка визначали за методом Бредфорд. Загальну протеолітичну активність, активність металопротеїназ і серинових протеїназ визначали казеїнолітичним методом із модифікаціями. Встановлено, що на 3, 7 та 11 добу експерименту в печінці відбувалося підвищення загальної протеолітичної активності та активності металопротеїназ. Активність серинових протеїназ достовірно підвищувалася на 3 та 7 добу дослідження. У нирках достовірне підвищення всіх досліджуваних активностей спостерігали лише на 3 добу. Такі відмінності в активностях металопротеїназ і серинових протеїназ можуть бути пов'язані з різною роллю цих ферментів у фізіологічних процесах. Підвищення активності серинових протеїназ ми спостерігали за гострої інтоксикації, а металопротеїназ – за хронічної.
Посилання
Adnan N., Qiuwei P. and Mirza S. Matrix Metalloproteinases (MMPs) in Liver Diseases. Journal of Clinical and Experimental Hepatology. 2017; 7(4): 367–372. English.
Akram S., Mostafa R., Afsaneh A., Mona Z., Seyed R. and Abdol R. Protein-protein interaction network analysis of cirrhosis liver disease. Gastroenterol Hepatol Bed Bench. 2016; 9(2): 114–123. English.
Bradford M. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding. Analytical Biochemistry. 1976; 72(1-2): 248–254. English.
Calivarathan L., Laura E., and Thomas MM. Myeloperoxidase Formation of PAF Receptor Ligands Induces PAF Receptor-dependent Kidney Injury During Ethanol Consumption Free. Radic Biol Med. 2015; 86: 179–190. English.
Coleman L. and Crews F. Innate Immune Signaling and Alcohol Use Disorders. Handb Exp. Pharmacol. 2018; 248: 369-396. English.
Harris S., Roy S., Coughlan C. and Orlicky D. Chronic ethanol consumption induces mitochondrial protein acetylation and oxidative stress in the kidney. Redox Biol. 2015; 6: 33–40. English.
Jastrzębska I., Zwolak A., Szczyrek M. and Wawryniuk A. Biomarker of alcohol misuse: recent advances and future prospect. Gastroenterology Rev. 2016; 11(2) 78-89. English.
Mahrokh S., Alireza S., Ali T., Fatemeh K., Yousef R. and Maryam S. Chronic ethanol ingestion induces glomerular filtration barrier proteins genes expression alteration and increases matrix metalloproteinases activity in the kidney of rats. Interv Med Appl Sci. 2018; 10(3): 171–177. English.
Prystupa A., Boguszewska-Czubara A., Bojarska-Junak A., Toruń-Jurkowska A., Roliński J. and Załuska W. Activity of MMP-2, MMP-8 and MMP-9 in serum as a marker of progression of alcoholic liver disease in people from Lublin Region, eastern Poland. Annals of Agricultural and Environmental Medicine. 2015; 22 (2): 325-328. English.
Reubin A., Gordon C., and Kenneth L. The quantitatively minor role of carbohydrate in oxidative metabolism by skeletal muscle in intact man in the basal state. measurements of oxygen and glucose uptake and carbon dioxide and lactate production in the forearm. Canadian Journal of Biochemistry and Physiology.1956; 35(6): 1393–1995. English.
Souza-Smith F., Lang C., Nagy L. and Bailey S. Physiological processes underlying organ injury in alcohol abuse. Am. J. Physiol Endocrinol Metab. 2016; 311(3): 605-619. English.
Veronica L. and Gavin E. Acute Alcohol-Induced Liver Injury. Front Physiol. 2012; 3(93) 1 – 6. English.
Xiao ZY., Wang JW. and Fenyong S. Protein-protein interactions among signaling pathways may become new therapeutic targets in liver cancer. Oncology reports. 2016; 35(2); 625-638. English.
Zorin I. V., Vyalkova A. A., Gun'kova E. V., Kutsenko L. V., Plotnikova S. V., Chesnokova S. A and Konnova S. M. The role of cytokines and growth factors in the formation and the progression of chronic kidney disease in children. Attending doctor. 2019; 9: 6-9. Russian.
Menshikov V.V. Laboratory research methods in the clinic. Moscow : "Medetsina", 1987. – 368 p.
Serbin A.S. Proteolytic activity of blood and liver plasma plasma activity in chronic alcoholic intoxication. Bulletin of the Kiev National University for the Name of Taras Shevchenko, Series of Biology. 2020; 2(81): 18-21. Ukraine.
Khalilov M. and Zakikhorzhaev Sh. To the characterization of some pathochemical changes in the blood, liver and brain tissues during experimental alcohol intoxication. Questions of the clinic of alcoholism. 1983; 38–41. Russian.
Kharchenko O.I. The content of trypsin-like enzymes and molecules of the average mass of blood plasma as potential markers of chronic alcohol intoxication. Bulletin of Taras Shevchenko National University of Kyiv, Biology Series. 2015; 1(69): 49-52. Ukraine.
Hodos O. A. Ethylmethylhydroxypyridine succinate and morpholine 3-methyl-1,2,4-triazolyl-5-thioacetate: effect on proteolysis in rat blood serum. Fundamental research. 2014; 5(6): 1229-1232. Russian.
