АНАЛІЗ ЯКІСНОГО СКЛАДУ МАТРИКСНИХ МЕТАЛОПРОТЕЇНАЗ У ПАТОГЕНЕЗІ ОЖИРІННЯ, ЩО ІНДУКОВАНЕ ВИСОКОКАЛОРІЙНОЮ ДІЄТОЮ У ЩУРІВ
DOI 10.17721/1728_2748.2021.85.56-60
Ключові слова:
ожиріння, металопротеїнази, ензимографіяАнотація
Проблема ожиріння нині стає дедалі актуальнішою та становить серйозну соціальну загрозу для життя людей. Ця проблема поширена незалежно від соціальної та професійної приналежності, зони проживання, віку та статі. У наш час ожиріння вивчають не тільки як надлишкове накопичення жиру в організмі, а як хронічне багатофакторне захворювання, асоційоване з низкою серйозних метаболічних, онкологічних, кардіологічних та інших ускладнень. Хоча значна частина наукових праць досліджує регуляцію та внутрішньоклітинні процеси, що відбуваються під час адипогенезу, усе ж щодо молекулярних механізмів, які лежать в основі ремоделювання позаклітинного матриксу під час розвитку жирової маси, пов'язаної з ожирінням, є лише обмежена інформація. Ми охарактеризували ферментативну активність ММП у жировій тканині щурів, що страждають ожирінням. Встановлено, що за умови ожиріння у жировій тканині щурів були виявлені активні ферменти з молекулярною масою > 100 кДа, що може бути наслідком утворення гомодимерів за таких патологічних станів. Також у процесі розвитку ожиріння було зафіксовано підвищення активності ММП-2, -9. Подальші дослідження активностей матричних металопротеїназ у жировій тканині забезпечать формування розуміння біохімічних процесів за умов ожиріння та розроблення нових методів/підходів лікування цієї патології.
Посилання
Olivia Farr, Nikolaos Perakakis, Wael Ghaly, Christos Mantzoros Obesity as a disease. Medical Clinics of North America. 2019; 102(1): 13-33.doi: 10.1016 / j.mcna.2017.08.004.
Matthias Blüher Obesity: global epidemiology and pathogenesis. Nature Reviews Endocrinology. 2019; 15(5): 288-298.doi: 10.1038 / s41574-019-0176-8.
Efthymia A. Katsareli, George V. DedoussisBiomarkers in the field of obesity and its related comorbidities. Expert Opinion on Therapeutic Targets.2018; 18(4): 385-401.doi: 10.1517 / 14728222.2014.882321.
Vanessa L. Andrade, Eveline PetruceliEvaluation of plasmatic MMP-8, MMP-9, TIMP-1 and MPO levels in obese and lean women. Clinical Biochemistry. 2012; 45(6): 412-415.doi: 10.1016 / j.clinbiochem.2012.01.008.
Francisco Javier Ruiz-Ojeda, Andrea Méndez-GutiérrezExtracellular Matrix Remodeling of Adipose Tissue in Obesity and Metabolic Diseases. International Journal of Molecular Sciences. 2019; 20(19): 1-25. doi: 10.3390/ijms20194888.
lse Scroyen, Bianca Hemmeryckx, H. Roger Lijnen From mice to men–mouse models in obesity research: what can we learn? Thrombosis and Haemostasis. 2013; 110(4): 634-640. doi: 10.1160 / TH12-11-0873.
LijnenH.R., Van HoefB., RodriguezJ.A., ParamoJ.A.Stromelysin-2 (MMP-10) deficiency does not affect adipose tissue formation in a mouse model of nutritionally induced obesity. Biochemical and Biophysical Research Communications. 2009; 389(2): 378-381. doi: 10.1016 / j.bbrc.2009.08.170
De Lin, Tae-Hwa Chun, Li KangAdipose extracellular matrix remodelling in obesity and insulin resistance. Biochemical Pharmacology. 2016; 119(3): 8-16. doi: 10.1016 / j.bcp.2016.05.005
Gabriel Martinez-Santibanez, Kanakadurga SingerObesity-induced remodeling of the adipose tissue elastin network is independent of the metalloelastase MMP-12. Adipocyte. 2015; 4(4): 264-272.doi: 10.1080/21623945.2015.1027848.
Chia-Li M. Shih, Kolapo M. AjuwonInhibition of MMP-13 prevents diet-induced obesity in mice and suppresses adipogenesis in 3T3-L1 preadipocytes. Molecular Biology Reports. 2015; 42(7): 1225-1235.doi: 10.1007/s11033-015-3861-2.
Maquoi, E., Munaut, C., Colige, A., Collen, D., Lijnen, H.R.Modulation of adipose tissue expression of murine matrix metalloproteinases and their tissue inhibitors with obesity. Diabetes. 2002; 51: 1093-1101.doi: 10.2337/diabetes.51.4.1093.
Barchuk M., Morales C., Zago V., Friedman S., Schreier L., Miksztowicz V., Berg G.Gelatinases behavior in adipose tissue, heart and liver in a diet induced obesity model. Medicina. 2016; 76: 196-208.
Nho Y.K., Yu K.I., et al.Matrix metalloproteinase-1 promoter is associated with body mass index in Korean population with aged greater or equal to 50 years. Clinica Chimica Acta. 2008; 396(1-2): 14-17.doi: 10.1016/j.cca.2008.06.012.
Huang H.L., Wu S., Hsu L.A., et al. Genetic variants associated with circulating MMP1 levels near matrix metalloproteinase genes on chromosome 11q21-22 in Taiwanese: interaction with obesity. BMC Medical Genetics. 2013; 14(30): 1-7.
Carine Chavey, Bernard Mari, Marie-Noëlle Monthouel, Stéphanie Bonnafous, Patrick Anglard, Emmanuel Van Obberghen, Sophie Tartare-DeckertMatrix Metalloproteinases Are Differentially Expressed in Adipose Tissue during Obesity and Modulate Adipocyte Differentiation. Journal of Biological Chemistry. 2003; 278(14): 11888-96.doi: 10.1074/jbc.M209196200.
Derosa G., Ferrari I., D'Angelo A. Matrix Metalloproteinase-2 and -9 Levels in Obese Patients. Endothelium. 2008; 15: 219-224. doi: 10.1055/s-0030-1249671.
Ostapchenko L., Savchuk O., Burlova-Vasilieva N. Enzyme electrophoresis method in analysis of active components of haemostasis system. Advances in Bioscience and Biotechnology. 2011; 2: 20-26.
